پاورپوینت بررسی کاربرد و روش های تولید پپتيد هاي زيست فعال
دسته بندي :
عمومی »
گوناگون
امروزه پروتئين هاي شير مهمترين منبع غني از اين پپتيدها بشمار مي روند . بطوريكه تا كنون تعداد بسيار زيادي از اين پپتيدهاي زيست فعال دراثر هيدروليز پروتئين هاي شير و فرآورده هاي تخميري شيري شناسايي شده اند.
يا حتيامروزه در برخي كشورها فرآورده هاي لبني اي توليد مي شوند كه به آنها برخي از اين پپتيدها ريست فعال بعنوان مكمل اضافه مي شود كه خواص سلامت بخشي و عملكردي چند گانه و فيزيولوژيك دارند.
• متداولترين روش توليد پپتيدهاي زيست فعال هيدروليز آنزيمي مولكول كامل پروتئيني است . بسياري از پپتيدهاي زيست فعال شناخته شده با استفاده از آنزيم هاي گوارشي همچون پپسين و تريپسين توليد مي شوند .
• البته از ديگر آنزيم هاي هضم كننده و گاهي از تركيبي از چند پروتئيناز مختلف ( مثل آلكالاز ، كيموتريپسين ، پانكراتين و ترموليزين و نيز آنزيم هايي از منابع باكتريايي يا قارچي ) نيز براي توليد پپتيدهاي زيست فعال استفاده مي گردد .
• اخيراً از تكنيك DNA نو تركيب نيز براي توليد پپتيدهاي زيست فعال استفاده شده است به اين ترتيب كه ژن توليد كازئين αs1 را وارد سيستم وراثتي E.coli نموده و سپس با اثر دادن آنزيم تريپسين به پروتئين توليد شده توسط ميكروارگانيسم مذكور ، پپتيد زيست فعال توليد مي نمايند .
• تا به امروز تكنيك هاي جداسازي غشايي بهترين تكنولوژي موجود براي تغليظ پپتيدهايي با وزن مولكولي خاص مي باشند .
• در طي دهه 90 ميلادي براي توليد مداوم پپتيدهاي خاصي از راكتورهاي غشايي آنزيمي ويژه اي استفاده مي شده است .نكته قابل توجه اينست ا كه هيدروليز پروتئيني نسبت به خود پروتئين ها داراي خواص تغذيه اي و عملكردي بالاتري مي باشند .
اولترافيلتراسيون چند مرحله اي ( با كات آف ( cut off ) غشايي با جرم مولكولي پايين ) نيز براي جداسازي پپتيدهاي كوچك ، روش مناسبي مي باشد .
در سال 1999 نيز دو محقق روشي را براي جداسازي كازئينوفسفوپپتيدها ( با درصد خلوص بالا ) پيشنهاد نمودند كه به ترتيب شامل مراحل ترسيب اسيدي ، و يا فيلتراسيون و كروماتوگرافي تبادل يون مي باشد .
اخيراً كروماتوگرافي تبادل يوني غشايي بعنوان يك تكنولوژي كارآمد جهت تغليظ اجزاء پپتيدي در هيدروليزات پروتئيني معرفي شده است .
• Bلاكتوگلوبولين و آلفا لاكتالبومين دو پروتئين كروي موجود در شير هستند كه ميزان آنها حدود 70 80 درصد كل وي پروتئين ها مي باشد.
• هنگامي كه پروتئين توسط آنزيم هاي پپسين و تريپسين ،كيمو تريپسين و يا ديگر پروتئازهاي تجاري مورد استفاده هضم شود ممانعت كنندگي بالايي در برابر ACE از خود نشان مي دهد.
• تحقيقات متعدد بيانگر اين مطلب هستند كه اين پپتيد ها بسيار كوچك زنجيره اند (اغلب كمتر از 8آمينو اسيد )و ميتوانند از مخلوطي از پروتئين ها و پپتيد هاي ديگر توسط اولترافيلتراسيون با جرم مولكولي كم با غشائ هايي جدا كننده غني شوند.
-
محتوای فایل دانلودی:
امروزه پروتئين هاي شير مهمترين منبع غني از اين پپتيدها بشمار مي روند . بطوريكه تا كنون تعداد بسيار زيادي از اين پپتيدهاي زيست فعال دراثر هيدروليز پروتئين هاي شير و فرآورده هاي تخميري شيري شناسايي شده اند.
يا حتيامروزه در برخي كشورها فرآورده هاي لبني اي توليد مي شوند كه به آنها برخي از اين پپتيدها ريست فعال بعنوان مكمل اضافه مي شود كه خواص سلامت بخشي و عملكردي چند گانه و فيزيولوژيك دارند.
• متداولترين روش توليد پپتيدهاي زيست فعال هيدروليز آنزيمي مولكول كامل پروتئيني است . بسياري از پپتيدهاي زيست فعال شناخته شده با استفاده از آنزيم هاي گوارشي همچون پپسين و تريپسين توليد مي شوند .
• البته از ديگر آنزيم هاي هضم كننده و گاهي از تركيبي از چند پروتئيناز مختلف ( مثل آلكالاز ، كيموتريپسين ، پانكراتين و ترموليزين و نيز آنزيم هايي از منابع باكتريايي يا قارچي ) نيز براي توليد پپتيدهاي زيست فعال استفاده مي گردد .
• اخيراً از تكنيك DNA نو تركيب نيز براي توليد پپتيدهاي زيست فعال استفاده شده است به اين ترتيب كه ژن توليد كازئين αs1 را وارد سيستم وراثتي E.coli نموده و سپس با اثر دادن آنزيم تريپسين به پروتئين توليد شده توسط ميكروارگانيسم مذكور ، پپتيد زيست فعال توليد مي نمايند .
• تا به امروز تكنيك هاي جداسازي غشايي بهترين تكنولوژي موجود براي تغليظ پپتيدهايي با وزن مولكولي خاص مي باشند .
• در طي دهه 90 ميلادي براي توليد مداوم پپتيدهاي خاصي از راكتورهاي غشايي آنزيمي ويژه اي استفاده مي شده است .نكته قابل توجه اينست ا كه هيدروليز پروتئيني نسبت به خود پروتئين ها داراي خواص تغذيه اي و عملكردي بالاتري مي باشند .
اولترافيلتراسيون چند مرحله اي ( با كات آف ( cut off ) غشايي با جرم مولكولي پايين ) نيز براي جداسازي پپتيدهاي كوچك ، روش مناسبي مي باشد .
در سال 1999 نيز دو محقق روشي را براي جداسازي كازئينوفسفوپپتيدها ( با درصد خلوص بالا ) پيشنهاد نمودند كه به ترتيب شامل مراحل ترسيب اسيدي ، و يا فيلتراسيون و كروماتوگرافي تبادل يون مي باشد .
اخيراً كروماتوگرافي تبادل يوني غشايي بعنوان يك تكنولوژي كارآمد جهت تغليظ اجزاء پپتيدي در هيدروليزات پروتئيني معرفي شده است .
• Bلاكتوگلوبولين و آلفا لاكتالبومين دو پروتئين كروي موجود در شير هستند كه ميزان آنها حدود 70 80 درصد كل وي پروتئين ها مي باشد.
• هنگامي كه پروتئين توسط آنزيم هاي پپسين و تريپسين ،كيمو تريپسين و يا ديگر پروتئازهاي تجاري مورد استفاده هضم شود ممانعت كنندگي بالايي در برابر ACE از خود نشان مي دهد.
• تحقيقات متعدد بيانگر اين مطلب هستند كه اين پپتيد ها بسيار كوچك زنجيره اند (اغلب كمتر از 8آمينو اسيد )و ميتوانند از مخلوطي از پروتئين ها و پپتيد هاي ديگر توسط اولترافيلتراسيون با جرم مولكولي كم با غشائ هايي جدا كننده غني شوند.